Proteínas y aminoácidos
Lo que vas a aprender
- Reconocer en un aminoácido el grupo amino, el grupo carboxilo, el carbono alfa y la cadena lateral.
- Representar la formación de un enlace peptídico como una condensación y comprobar con el conteo de átomos que se libera una molécula de agua.
- Calcular la masa molar de un péptido a partir de sus aminoácidos y del agua que sale.
- Describir los cuatro niveles de estructura de una proteína y qué se pierde en la desnaturalización.
Para qué
¿Para qué sirve esto?
La clara de un huevo es transparente y casi líquida, pero al calentarla se vuelve blanca y firme, y ya no hay forma de devolverla a como estaba. El pelo, las uñas, los músculos y las enzimas que digieren la comida están hechos del mismo tipo de molécula: las proteínas.
En esta lección vas a ver cómo se arma una proteína a partir de piezas pequeñas, los aminoácidos, qué enlace las une y por qué la forma de la proteína importa tanto que, si se pierde, como en la clara cocida, la proteína deja de hacer su trabajo.
Antes de empezar necesitas reconocer el grupo amino (–NH₂), el grupo carboxilo (–COOH) y el grupo amida (–CO–NH–), y calcular una masa molar.
Explicación
Los aminoácidos
Un aminoácido tiene dos grupos funcionales en la misma molécula: un grupo amino, –NH₂, que es básico, y un grupo carboxilo, –COOH, que es ácido. En los aminoácidos de las proteínas, los dos están unidos al mismo carbono, el carbono alfa (α). Ese carbono lleva además un hidrógeno y una cadena lateral, que se escribe R:
$$\mathrm{H_2N{-}CH(R){-}COOH}$$
Lo único que cambia de un aminoácido a otro es la cadena R. En la glicina, R es un simple hidrógeno: H₂N–CH₂–COOH, de fórmula molecular C₂H₅NO₂. En la alanina, R es un metilo: H₂N–CH(CH₃)–COOH, o C₃H₇NO₂. En la serina, R lleva un grupo –OH, y en la cisteína, un grupo –SH con azufre. Las proteínas de los seres vivos se construyen con un repertorio pequeño de aminoácidos, combinados en cadenas que pueden tener cientos de ellos. Algunas cadenas laterales son no polares, otras son polares y otras tienen carga, y esa variedad es la que da a cada proteína sus propiedades.
Como tiene un grupo ácido y uno básico, en el agua un aminoácido suele estar como ion dipolar: el –COOH cede su H⁺ y el –NH₂ lo recibe, y quedan –COO⁻ y –NH₃⁺ en la misma molécula.
El enlace peptídico
Dos aminoácidos se unen cuando el carboxilo de uno reacciona con el amino del otro. El –OH del carboxilo y un H del amino salen juntos como una molécula de agua, y el carbono y el nitrógeno quedan unidos. El grupo que se forma, –CO–NH–, es una amida, y en las proteínas se llama enlace peptídico. Es una condensación, como la unión de dos monosacáridos o la esterificación. Con glicina y alanina:
$$\mathrm{C_2H_5NO_2 + C_3H_7NO_2 \rightarrow C_5H_{10}N_2O_3 + H_2O}$$
El producto es un dipéptido. Sigue teniendo un amino libre en un extremo y un carboxilo libre en el otro, así que puede unirse a un tercer aminoácido, y a un cuarto, y así sucesivamente. La cuenta es siempre la misma: una cadena de n aminoácidos tiene n − 1 enlaces peptídicos, y al formarla salen n − 1 moléculas de agua. Por eso la masa molar de un péptido es la suma de las masas de sus aminoácidos menos 18 g/mol por cada enlace.
El camino contrario, la hidrólisis, rompe los enlaces peptídicos gastando una molécula de agua por enlace y devuelve los aminoácidos sueltos. Es lo que hacen las enzimas digestivas con las proteínas de los alimentos.
Cuatro niveles de estructura
Una proteína no es un hilo suelto: tiene una forma precisa, y esa forma se describe en cuatro niveles.
- Estructura primaria: la secuencia de aminoácidos, en orden, unidos por enlaces peptídicos. Cambiar un solo aminoácido de la secuencia puede cambiar la proteína.
- Estructura secundaria: tramos de la cadena que se enrollan en una hélice alfa o se pliegan en una lámina beta. Los sostienen puentes de hidrógeno entre el C=O de un enlace peptídico y el N–H de otro.
- Estructura terciaria: el plegamiento de toda la cadena en una forma tridimensional. La sostienen las interacciones entre cadenas laterales: puentes de hidrógeno, atracciones entre grupos con carga, la tendencia de las cadenas no polares a esconderse del agua y los puentes disulfuro (S–S) entre dos cisteínas.
- Estructura cuaternaria: la unión de varias cadenas polipeptídicas en una sola proteína. No todas las proteínas la tienen.
La función depende de la forma. Una enzima es una proteína que actúa como catalizador: tiene un hueco con la forma justa para recibir a la molécula que transforma, y baja la energía de activación de esa reacción. Otras proteínas son estructurales, como la queratina del pelo; otras transportan sustancias, como la hemoglobina, que lleva el oxígeno en la sangre.
La desnaturalización
El calor, los ácidos o las bases fuertes, el alcohol y algunas sales de metales pesados rompen las interacciones que sostienen las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria. La proteína se despliega y pierde su forma: se desnaturaliza, y con eso pierde su función. Los enlaces peptídicos no se rompen: la estructura primaria sigue igual. Eso es lo que le pasa a la clara de huevo en la sartén.
Reconocer una proteína
En el laboratorio, las proteínas se reconocen con la prueba de Biuret: en medio básico, los iones cobre(II) forman con los enlaces peptídicos un compuesto de color violeta. Una solución sin proteína queda azul. El reactivo lleva hidróxido de sodio, que es corrosivo: la prueba se hace en el laboratorio, con el docente y con gafas.
Ejemplo resuelto
La glicina por dentro
La glicina es H₂N–CH₂–COOH. Comprueba que su fórmula molecular es C₂H₅NO₂ contando los átomos de la fórmula semidesarrollada, y calcula su masa molar.
Ver la solución paso a paso
Los carbonos son el del CH₂ y el del COOH:
$$\text{átomos de C en }\mathrm{H_{2}NCH_{2}COOH} = \text{átomos de C en }\mathrm{C_{2}H_{5}NO_{2}}$$
Los hidrógenos: dos del amino, dos del CH₂ y uno del carboxilo.
$$\text{átomos de H en }\mathrm{H_{2}NCH_{2}COOH} = \text{átomos de H en }\mathrm{C_{2}H_{5}NO_{2}}$$
El nitrógeno es el del grupo amino, y los dos oxígenos son los del carboxilo:
$$\text{átomos de O en }\mathrm{H_{2}NCH_{2}COOH} = \text{átomos de O en }\mathrm{C_{2}H_{5}NO_{2}}$$
La masa molar:
$$M_m\left(\mathrm{C_{2}H_{5}NO_{2}}\right)$$
Dos carbonos, cinco hidrógenos, un nitrógeno y dos oxígenos:
$$2 \cdot 12 + 5 \cdot 1 + 14 + 2 \cdot 16$$
Da $75$ g/mol.
Respuesta: La glicina es C₂H₅NO₂ y su masa molar es 75 g/mol.
Ejemplo resuelto
El enlace entre glicina y alanina
La glicina, C₂H₅NO₂, se une con la alanina, C₃H₇NO₂, y forma el dipéptido C₅H₁₀N₂O₃. Comprueba con el conteo de átomos que se libera una molécula de agua y calcula la masa molar del dipéptido.
Ver la solución paso a paso
La condensación como ecuación:
$$\mathrm{C_{2}H_{5}NO_{2} + C_{3}H_{7}NO_{2} \rightarrow C_{5}H_{10}N_{2}O_{3} + H_{2}O}$$
Hidrógeno. Los dos aminoácidos traen 5 + 7; el dipéptido tiene 10, y los otros dos salen en el agua:
$$\text{átomos de H en }\mathrm{C_{5}H_{10}N_{2}O_{3}} = \text{átomos de H en }\mathrm{C_{2}H_{5}NO_{2}} + \text{átomos de H en }\mathrm{C_{3}H_{7}NO_{2}} - \text{átomos de H en }\mathrm{H_{2}O}$$
Oxígeno. Traen 2 + 2; el dipéptido tiene 3, y el cuarto sale en el agua:
$$\text{átomos de O en }\mathrm{C_{5}H_{10}N_{2}O_{3}} = \text{átomos de O en }\mathrm{C_{2}H_{5}NO_{2}} + \text{átomos de O en }\mathrm{C_{3}H_{7}NO_{2}} - \text{átomos de O en }\mathrm{H_{2}O}$$
Carbono. Los 2 + 3 carbonos se quedan todos en el dipéptido:
$$\text{átomos de C en }\mathrm{C_{5}H_{10}N_{2}O_{3}} = \text{átomos de C en }\mathrm{C_{2}H_{5}NO_{2}} + \text{átomos de C en }\mathrm{C_{3}H_{7}NO_{2}}$$
Nitrógeno. También los dos nitrógenos:
$$\text{átomos de N en }\mathrm{C_{5}H_{10}N_{2}O_{3}} = \text{átomos de N en }\mathrm{C_{2}H_{5}NO_{2}} + \text{átomos de N en }\mathrm{C_{3}H_{7}NO_{2}}$$
Masa molar por la condensación: las dos masas menos la del agua.
$$M_m\left(\mathrm{C_{2}H_{5}NO_{2}}\right) + M_m\left(\mathrm{C_{3}H_{7}NO_{2}}\right) - M_m\left(\mathrm{H_{2}O}\right)$$
Con 75, 89 y 18 g/mol:
$$75 + 89 - 18$$
Da $146$ g/mol, lo mismo que sale de la fórmula C₅H₁₀N₂O₃.
Comprobación con la fórmula del dipéptido:
$$M_m\left(\mathrm{C_{5}H_{10}N_{2}O_{3}}\right) = 146$$
Respuesta: Se libera una molécula de H₂O y el dipéptido tiene una masa molar de 146 g/mol.
Ejemplo resuelto
Un tripéptido de glicina
Tres glicinas se unen en una cadena: $\mathrm{3C_{2}H_{5}NO_{2} \rightarrow C_{6}H_{11}N_{3}O_{4} + 2H_{2}O}$. ¿Cuántos enlaces peptídicos tiene la cadena y cuál es su masa molar?
Ver la solución paso a paso
La ecuación está balanceada: con tres aminoácidos salen dos aguas.
$$\mathrm{3C_{2}H_{5}NO_{2} \rightarrow C_{6}H_{11}N_{3}O_{4} + 2H_{2}O}$$
Una cadena de n aminoácidos tiene n − 1 enlaces. Con n = 3:
$$3 - 1$$
Tiene $2$ enlaces peptídicos.
La masa molar es la de tres glicinas menos dos aguas:
$$3 \cdot M_m\left(\mathrm{C_{2}H_{5}NO_{2}}\right) - 2 \cdot M_m\left(\mathrm{H_{2}O}\right)$$
Con 75 y 18 g/mol:
$$3 \cdot 75 - 2 \cdot 18$$
Da $189$ g/mol.
Y coincide con la fórmula del tripéptido:
$$M_m\left(\mathrm{C_{6}H_{11}N_{3}O_{4}}\right) = 189$$
Respuesta: El tripéptido tiene 2 enlaces peptídicos y una masa molar de 189 g/mol.
Práctica
Balancea la unión de glicinas en el tripéptido C₆H₁₁N₃O₄. Cuenta los nitrógenos para saber cuántas glicinas entran y después cuántas moléculas de agua salen.
¿Cuál es la masa molar de la alanina, C₃H₇NO₂, en g/mol?
3 · 12 + 7 · 1 + 14 + 2 · 16 = 36 + 7 + 14 + 32 = 89 g/mol.
Un péptido tiene 10 aminoácidos en una sola cadena. ¿Cuántos enlaces peptídicos tiene?
Cada enlace une dos aminoácidos vecinos: entre 10 aminoácidos en fila hay 9 uniones.
Para romper por hidrólisis todos los enlaces de un péptido de 8 aminoácidos en una sola cadena, ¿cuántas moléculas de agua hacen falta?
La cadena tiene 8 − 1 = 7 enlaces peptídicos, y cada hidrólisis gasta una molécula de agua.
Dos alaninas, C₃H₇NO₂, se unen con un enlace peptídico. ¿Cuántos átomos de hidrógeno tiene el dipéptido?
Dos alaninas tienen 14 hidrógenos, y salen 2 en el agua: el dipéptido es C₆H₁₂N₂O₃.
¿Cuál es la masa molar, en g/mol, del dipéptido que forman dos glicinas, C₂H₅NO₂?
75 + 75 − 18 = 132 g/mol. Es la masa de C₄H₈N₂O₃.
¿Cuál es la masa molar, en g/mol, de un péptido de 4 glicinas, C₂H₅NO₂, en una sola cadena?
Cuatro glicinas pesan 4 · 75 = 300 g/mol, y en los 3 enlaces salen 3 · 18 = 54: quedan 246 g/mol.
La valina, C₅H₁₁NO₂, se une con una glicina, C₂H₅NO₂. ¿Cuál es la masa molar del dipéptido, en g/mol?
117 + 75 − 18 = 174 g/mol. Con 192 se olvida el agua que sale; con 156 se restan dos aguas, cuando solo hay un enlace.
¿Verdadero o falso? La ecuación $\mathrm{C_{2}H_{5}NO_{2} + C_{3}H_{7}NO_{2} \rightarrow C_{5}H_{10}N_{2}O_{3}}$ representa bien la unión de una glicina con una alanina.
Falta el agua: a la izquierda hay 12 hidrógenos y 4 oxígenos, y el dipéptido solo tiene 10 y 3. El enlace peptídico es una condensación.
¿Verdadero o falso? $M_m\left(\mathrm{C_{5}H_{10}N_{2}O_{3}}\right) = M_m\left(\mathrm{C_{2}H_{5}NO_{2}}\right) + M_m\left(\mathrm{C_{3}H_{7}NO_{2}}\right)$, es decir, la masa de un dipéptido es la suma de las masas de sus dos aminoácidos.
75 + 89 = 164, pero el dipéptido pesa 146 g/mol: le faltan los 18 g/mol del agua que salió al formar el enlace.
¿Qué es la estructura primaria de una proteína?
La primaria es la secuencia, sostenida por enlaces peptídicos. La hélice es secundaria, el plegamiento completo es terciario y la unión de varias cadenas es cuaternaria.
Al cocinar un huevo, la clara se vuelve blanca y firme porque sus proteínas se desnaturalizan. ¿Qué se conserva en esas proteínas?
El calor rompe las interacciones que sostienen las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria, pero no los enlaces peptídicos. Para soltar los aminoácidos haría falta una hidrólisis.
Reto
Une cada aminoácido con su masa molar, en g/mol.
Suma las masas atómicas: C = 12, H = 1, N = 14, O = 16, S = 32.
Reto
Completa la cuenta de la cadena.
Elige en cada espacio el valor correcto. La glicina pesa 75 g/mol y el agua 18 g/mol.
Reto
¿Qué nivel de estructura es?
Lleva cada descripción al nivel de estructura de la proteína que describe.
Cierre
En resumen
En los aminoácidos de las proteínas, el grupo amino y el grupo carboxilo están unidos al carbono alfa, que lleva además un hidrógeno y una cadena lateral R que distingue a cada uno.
El enlace peptídico (–CO–NH–) une el carboxilo de un aminoácido con el amino del siguiente; es una condensación y sale una molécula de agua.
Una cadena de n aminoácidos tiene n − 1 enlaces peptídicos, y su masa molar es la suma de los aminoácidos menos 18 g/mol por enlace.
La estructura de una proteína tiene cuatro niveles (secuencia, hélices y láminas, plegamiento tridimensional y unión de cadenas), y de ella depende su función.
La desnaturalización destruye la forma de la proteína sin romper los enlaces peptídicos; las proteínas se reconocen con la prueba de Biuret (violeta).
Vocabulario
- Aminoácido
Molécula con un grupo amino (–NH₂) y un grupo carboxilo (–COOH). En los aminoácidos de las proteínas (α-aminoácidos) los dos están unidos al mismo carbono, el carbono alfa, que lleva además un hidrógeno y una cadena lateral R.
- Enlace peptídico
Enlace amida –CO–NH– entre el carboxilo de un aminoácido y el amino del siguiente; se forma por condensación, con salida de agua.
- Péptido
Cadena corta de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos; una cadena muy larga es un polipéptido.
- Proteína
Una o varias cadenas polipeptídicas plegadas en una forma tridimensional propia, de la que depende su función.
- Desnaturalización
Pérdida de la forma tridimensional de una proteína por calor, cambios de pH u otras sustancias, sin que se rompan los enlaces peptídicos.
Guía para el docente
Tiempos
- Inicio · 5 min — Pregunte qué le pasa a la clara de un huevo en la sartén y si se puede devolver a como estaba. Deje la pregunta abierta hasta la parte de desnaturalización.
- Explicación · 20 min — Grupos del aminoácido y el enlace peptídico con modelos o con tarjetas de colores para el –OH y el H que salen como agua. Resuelva en el tablero el ejemplo de glicina y alanina contando átomos, y luego los cuatro niveles de estructura.
- Práctica · 20 min — Preguntas y retos en parejas. En las cuentas de masa, pida que escriban primero cuántos enlaces tiene la cadena.
- Cierre · 5 min — Cada estudiante explica con sus palabras por qué la clara cocida tiene los mismos aminoácidos que la cruda, en el mismo orden.
Preguntas para el salón
- ¿Por qué un dipéptido todavía puede unirse a otro aminoácido?
- Si cambiamos un solo aminoácido de la secuencia, ¿por qué puede cambiar la forma de toda la proteína?
- ¿Qué diferencia hay entre desnaturalizar una proteína e hidrolizarla?
Errores típicos
- Sumar las masas de los aminoácidos sin restar el agua. Haga balancear la ecuación de la condensación antes de calcular la masa; el agua aparece sola en el conteo de hidrógenos y oxígenos.
- Contar n enlaces peptídicos en una cadena de n aminoácidos. Pida que dibujen tres bolitas en fila unidas con rayas y cuenten las rayas.
- Creer que al desnaturalizarse la proteína se rompe en aminoácidos. Contraste el huevo cocido con la digestión: el calor cambia la forma; la hidrólisis, con agua y enzimas, rompe la cadena.
- Confundir la estructura secundaria con la terciaria. Use un cable de teléfono enrollado: el enrollado es la hélice (secundaria); hacer un ovillo con todo el cable es la terciaria.
Tarea sugerida
Escribir la formación del tripéptido alanina–glicina–serina con fórmulas moleculares (C₃H₇NO₂, C₂H₅NO₂, C₃H₇NO₃), balancear la ecuación y calcular la masa molar del tripéptido de dos maneras.